PROTEÍNAS.

Las proteínas son polímeros de unidades menores denominados aminoácidos, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P).


Todos los aminoácidos poseen un grupo amino de carácter básico, un grupo carboxilo (COOH) de carácter ácido y una cadena lateral o radical, distinta para cada tipo de aminoácido. Las células vegetales pueden fabricar 20 aminoácidos a partir de carbohidratos y lípidos, no así las células animales que únicamente pueden sintetizar 12; los 8 aminoácidos restantes, denominados aminoácidos esenciales deben ser aportados por la alimentación. 


Entre los grupos funcionales amino y carboxilo se establecen enlaces denominados uniones peptídicas, resultando de ello la formación de péptidos, que pueden ser oligopéptidos (dipéptidos, tripéptidos) si estan formados por pocos aminoácidos o polipéptidos si son muchos los aminoácidos constituyentes.

Funciones.

• forman el material estructural básico de la célula, estando presentes en la membrana plasmática y en el sistema de membranas intracelulales.
• constituyen a las enzimas, catalizadores biológicos que controlan la velocidad de las reacciones químicas celulares.
• regulan el equilibrio ácido-base y osmótico de la sangre (albúminas y globulinas)
• cumplen una función respiratoria transportando y/o almacenando oxígeno (hemoglobina y mioglobina).
• participan en la defensa orgánica constituyendo anticuerpos (globulinas).
• permiten la contracción musculas (actina y miosina).
• actúan como hormonas (insulina, oxitocina, prolactina).

Estructura.  

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

2.- La conformación beta En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre losradicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.